¿Cuál es la diferencia entre FAD y FADH2?

El principal diferencia entre FAD y FADH2 es que FAD es la forma oxidada de la molécula de FAD, mientras que FADH2 es la forma reducida de la molécula de FAD.

Las coenzimas son compuestos orgánicos que facilitan la acción de las enzimas y pueden unirse de forma permanente o temporal a una enzima. Estas coenzimas pueden catalizar reacciones, pero cuando se combinan con una enzima, su efecto catalítico es mayor. Además, las coenzimas tienen muchas funciones diferentes. Algunos de ellos incluyen la facilitación de reacciones al asociarse con sustratos enzimáticos en los sitios activos de las enzimas, actuando como portadores de átomos de hidrógeno, electrones o grupos químicos, y ayudando en las reacciones de acoplamiento de energía intracelular. Además, algunos ejemplos de coenzimas son el pirofosfato de tiamina (TPP), el ácido lipoico (LA), la CoA libre y el dinucleótido de flavina y adenina (FAD).

Áreas clave cubiertas

1. ¿Qué es el DAP?
- Definición, Composición, Características.
2. ¿Qué es FADH2?
- Definición, Composición, Características.
3. Diferencia entre FAD y FADH2
– Comparación de diferencias clave

Términos clave

FAD, FADH2, dinucleótido de flavina y adenina

Que es FAD

FAD es un tipo de coenzima. FAD es la abreviatura de dinucleótido de flavina y adenina. Tiene una formula molecular de C₂₇H₃₃PAG₂norte₉O₁₅ y una masa molar de 785,5497 g/mol. Además, es un importante cofactor redox de varias reacciones. Además, FAD se forma a partir de un resto de riboflavina (vitamina B2) acoplado a un grupo fosfato de una molécula de ADP. Primero, la reacción de conversión de riboflavina en mononucleótido de riboflavina es catalizada por la riboflavina quinasa. Luego, el mononucleótido de flavina se transforma en FAD mediante la adición de un resto de ATP a partir de ATP. La enzima que cataliza la reacción aquí es FAD sintasa. La riboflavina (vitamina B12) actúa como precursor de esta reacción. Aquí, la riboflavina se une covalentemente con el difosfato de adenina.

Además, FAD es una molécula orgánica que transporta electrones. Participa en muchas reacciones químicas debido a esta capacidad de transporte de electrones. Tiene un esqueleto de flavina, dos grupos fosfato, ribosa y una adenina. Además, esta molécula tiene la capacidad de participar en una amplia gama de reacciones de oxidación y reducción debido a su capacidad de donar o aceptar uno o dos electrones, así como en reacciones de liasa y transferasa, en menor medida.

FAD puede existir en tres formas. Son la forma oxidada, la forma reducida y la semiquinona intermedia. La forma oxidada no tiene hidrógenos en las posiciones N1 y N5. (MODA). La forma reducida tiene hidrógenos en ambas posiciones, N1 y N2. (FADH2). La semiquinona inmediata tiene un ion hidruro en una de las posiciones (radical FADH-). Además, la regeneración de FAD a su forma original en la proteína es posible gracias a las moléculas redox externas.

¿Qué es FADH2?

FAD es un cofactor redox que se crea durante el ciclo de Kreb. Luego se utiliza en la última parte de la respiración. Su fórmula molecular es C₂₇H₃₅norte₉O₁₅PAG₂, y su peso molecular es 787,6. Esta es la forma de hidroquinona de FAD. El dinucleótido de flavina y adenina consta de dos partes. Son el mononucleótido de flavina y el nucleótido de adenina (monofosfato de adenosina). Además, los grupos fosfato unen estas dos partes.

FAD se puede reducir a FADH2 mediante la adición de 2 H+ y 2 electrones. Puede oxidarse por la pérdida de un H+ y un electrón para formar FADH. Además, la recreación de la forma FAD implica la pérdida de un ion H+ y un electrón. Según el estado de oxidación o reducción, estas flavinas toman diferentes colores en la solución acuosa. FAD, la forma completamente oxidada, es amarilla, mientras que la forma completamente reducida es incolora. Este cambio en la forma de las flavinas tiene un impacto contrastante en otras propiedades químicas. Por ejemplo, la forma completamente reducida, es decir, la forma FADH2 tiene una alta polarizabilidad.

FADH2 no está en forma de sistema de anillo aromático, aunque FAD sí lo está. Esto implica que FADH2 tiene un alto contenido de energía sin estabilizarse a través de las estructuras de resonancia de los anillos aromáticos. La molécula FADH2 transporta energía. Una vez que se oxida, gana estabilidad a través de la aromaticidad. Esto libera una gran cantidad de energía.

Diferencia entre FAD y FADH2

Definición

FAD es la forma oxidada de la molécula de FAD, mientras que FADH2 es una forma reducida de la molécula de FAD.

Presencia de estructuras de resonancia estables

FAD tiene estructuras de resonancia estables, mientras que FADH2 no tiene estructuras de resonancia estables.

Estabilidad

Además, FAD es una molécula más estable que FADH2.

Energía

La energía en la molécula FAD es más baja, mientras que la energía en la molécula FADH2 es comparativamente más alta.

Oxidado vs Reducido

FAD es la forma oxidada, mientras que FADH2 es la forma reducida.

Color en la solución acuosa

FAD es amarillo en su forma acuosa, mientras que FADH2 es incoloro en su forma acuosa.

Ganancia o liberación de electrones

Mientras que FAD gana electrones e hidrógeno para convertirse en FADH2, FADH2 libera electrones e hidrógeno para convertirse en FAD.

Conclusión

Las coenzimas son compuestos orgánicos que facilitan la acción de las enzimas y que pueden unirse de forma permanente o temporal a una enzima. Hay muchos tipos de coenzimas, y FAD y FADH2 son dos de ellas. La principal diferencia entre FAD y FADH2 es que FAD es la forma oxidada de la molécula de FAD, mientras que FADH2 es la forma reducida de la molécula de FAD.

Referencia:

1. “Dinucleótido de flavina y adenina: descripción general.” Ciencia directa.
2. “Dinucleótido de dihidroflavina-adenina.” PubChem. Biblioteca Nacional de Medicina.

Imagen de cortesía:

1. “Síntesis FAD” Por Gk2015 – Trabajo propio (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia
2. “Producción de FADH2 por flavina reductasa para la generación de HOCl y actividad de halogenasa” Por Jmont31 – Diagrama hecho con ChemDraw (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia

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