¿Cuál es la diferencia entre ACE 1 y ACE 2?

El principal diferencia entre ACE 1 y ACE 2 es que ACE1 es el componente central del sistema renina-angiotensina, que controla la presión arterial y regula el volumen de líquido del cuerpo, mientras que ACE 2 se encuentra unido a la membrana de las células del riñón, el intestino, el corazón, los testículos y la vesícula biliar.

ACE 1 y ACE2 son dos tipos de enzimas convertidoras de angiotensina (ACE) que son el componente central del sistema renina-angiotensina-aldosterona (RAAS), que monitorea la presión arterial del cuerpo.

¿Qué es ACE 1?

ACE 1 es una de las dos isoenzimas de ACE (enzima convertidora de angiotensina). Es un componente central del sistema renina-angiotensina (RAS). La función principal de este sistema es controlar la presión arterial mediante la regulación del volumen de líquido en el cuerpo. Lo que es más importante, la ACE 1 convierte la hormona angiotensina I en vasoconstrictora angiotensina II, que es la forma activa. Por esto, ACE 1 puede aumentar la presión arterial contrayendo los vasos sanguíneos. Otras funciones conocidas de ACE 1 incluyen la descomposición de la sustancia P, la bradicinina y la proteína beta amiloide.

Figura 1: Sistema Renina-Angiotensina

Además, ACE1 es una metaloproteinasa de zinc que cataliza la hidrólisis de péptidos. Debido al papel fundamental del zinc, los agentes quelantes de metales pueden inhibir la ACE 1. Por otro lado, la ACE 1 se expresa en muchos tejidos, incluidos los de los pulmones, las células endoteliales vasculares, las células de Leydig en los testículos, los espermatozoides y las células epiteliales. células en el riñón. Además, el tejido cerebral contiene ACE 1 involucrada en los sistemas locales de renina-angiotensina. Mientras tanto, los inhibidores de la ECA son una clase de fármacos importantes en el tratamiento de enfermedades cardiovasculares. Son importantes en la hipertensión arterial, la insuficiencia cardíaca, la diabetes mellitus tipo 2 y la nefropatía diabética. Este tipo de inhibición es una inhibición enzimática competitiva.

¿Qué es ACE 2?

ACE 2 es la otra isoenzima de la enzima ACE (enzima convertidora de angiotensina). Ocurre unido a las células de la membrana del riñón, el intestino, el corazón, la vesícula biliar y los testículos. Se presenta tanto en forma unida a la membrana como soluble. Ambos tipos de enzimas son parte del sistema renina-angiotensina, manteniendo la presión arterial regulada. La porción soluble de la ACE 2 reduce la presión arterial al hidrolizar la angiotensina II, el péptido vasoconstrictor, en angiotensina 1-7, que son vasodilatadores. Por lo tanto, el proceso de ACE 2 es importante en la selección de fármacos en enfermedades cardiovasculares.

Figura 2: ACE 2

Además, la ACE 2 que se produce en las membranas sirve como punto de entrada para el coronavirus. El coronavirus regula a la baja la ACE 2. Sin embargo, en cuanto a la estructura, la ACE 2 también es una metaloproteína que contiene zinc.

Similitudes entre ACE 1 y ACE 2

• ACE 1 y ACE 2 son dos componentes del sistema renina-angiotensina-aldosterona (RAAS).
• Su función es controlar la presión arterial.
• Además, son isoenzimas que se expresan en muchos tejidos, incluidos los de los pulmones, las células endoteliales vasculares, las células testiculares de Leydig y las células renales epiteliales.
• Además, ambos son metaloenzimas que contienen zinc.

Diferencia entre ACE 1 y ACE 2

Definición

ACE 1 se refiere a un componente central del sistema renina-angiotensina (RAS), que controla la presión arterial al regular el volumen de líquidos en el cuerpo, mientras que ACE 2 se refiere a una enzima que se puede encontrar adherida a la membrana de las células en los intestinos, los riñones, los testículos, la vesícula biliar y el corazón o en forma soluble.

Ocurrencia

La ACE 1 se produce en los pulmones, las células endoteliales vasculares, las células de Leydig, las células epiteliales del riñón y los espermatozoides, mientras que la ACE 2 se produce en las células de la membrana de los intestinos, los riñones, los testículos, la vesícula biliar y el corazón.

Importancia

Además, ACE 1 sirve como componente central del sistema renina-angiotensina, mientras que ACE 2 se adhiere a la membrana de muchas células.

Función

ACE 1 se somete a la activación de la angiotensina II, constriñendo los vasos sanguíneos, mientras que ACE 2 se somete a la hidrólisis de la angiotensina II, dilatando los vasos sanguíneos.

Presión arterial

Además, ACE 1 aumenta la presión arterial, mientras que ACE 2 la disminuye.

Conclusión

En resumen, ACE 1 y ACE 2 son dos tipos de isoenzimas y son metaloenzimas que contienen zinc. Su función principal es ser parte del sistema renina-angiotensina del cuerpo. También ayudan a regular la presión arterial y el volumen de líquidos dentro del cuerpo. De estos dos tipos, ACE 1 es un componente central del sistema renina-angiotensina. También ocurre en los pulmones, las células endoteliales vasculares, las células de Leydig, las células renales epiteliales y los espermatozoides. La función principal de ACE 1 es aumentar la presión arterial del cuerpo mediante la activación de la angiotensina 1. Mientras tanto, ACE 2 se produce en las células de la membrana de los intestinos, los riñones, los testículos, la vesícula biliar y el corazón. Además, se adhiere a las muchas membranas celulares del cuerpo. Sin embargo, la función principal de ACE 2 es disminuir la presión arterial al hidrolizar la angiotensina II. Por lo tanto, la principal diferencia entre ACE 1 y ACE 2 es su función.

Referencias:

1. Yamamoto N, Nishida N, Yamamoto R, Gojobori T, Shimotohno K, Mizokami M, Ariumi Y. AEnzima convertidora de angiotensina (ACE) 1Polimorfismo genético y expresión fenotípica de los síntomas de COVID-19. Genes (Basilea). 1 de octubre de 2021; 12 (10): 1572. doi: 10.3390/genes12101572. PMID: 34680966; PMCID: PMC8535484.

Imagen de cortesía:

1. “Sistema renina-angiotensina-aldosterona” Por Soupvector – Trabajo propio (CC-BY SA 4.0) a través de Commons Wikimedia
2. “Proteína ACE2 PDB 1r42” Por Emw – Trabajo propio (CC-BY SA 3.0) a través de Commons Wikimedia